Plus d’un tiers des protéines utilisent un ion métallique pour assurer leur fonction et cet ion métallique peut avoir un rôle structural ou catalytique. Un des progrès les plus importants de la dernière décennie dans le domaine des métaux en biologie a concerné la découverte de machineries complexes et spécifiques du métal qui régulent l’homéostasie de chaque ion métallique au sein des cellules. Dans la même période et de façon paradoxale, plusieurs enzymes ont été découvertes qui peuvent fonctionner avec des métaux différents fer et/ou manganèse dans le même site actif : c’est le cas des phosphatases acides pourpres et des ribonucléotides réductases pour les enzymes à site actif binucléaire.
La première partie de l’exposé a présenté la problématique liée à la dualité fer-manganèse à partir des propriétés spécifiques des deux métaux. Cette dualité a été développée dans le cas de plusieurs enzymes utilisant indifféremment les deux métaux au même site actif et une rationalisation de l’impact fonctionnel de la substitution fer-manganèse a été dégagée.
Cette rationalisation a été illustrée dans les deux parties suivantes qui ont présenté les activités de complexes binucléaires synthétiques possédant des sites Fe2, FeMn ou Mn2. Dans un premier temps, l’activité des composés dans l’hydrolyse de fonctions d’esters de phosphates a été décrite et discutée en fonction des propriétés intrinsèques des métaux impliqués. Dans un deuxième temps, une présentation similaire de leurs réactivités avec le peroxyde d’hydrogène a montré les différences de comportement de chaque système. Pour conclure, les divers aspects de la substitution fer-manganèse qui ont été mis en évidence ont été replacés dans le contexte de situations de stress cellulaires à la lumière d’études récentes in vivo.
