Nitrogenase Biosynthesis: Recent Advances and Perspectives

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La nitrogénase, une enzyme bactérienne responsable de la fixation biologique de l’azote, a dans son site catalytique un ensemble complexe d’atomes de fer, de molybdène, de carbone et de soufre, appelé FeMo-co. La biosynthèse de ce cofacteur a lieu en dehors de l’enzyme et implique les activités d’un certain nombre de produits de gènes de fixation de l’azote (NIF). Les protéines Nif sont nécessaires pour fournir les constituants atomiques de FeMo-co et les échafaudages moléculaires d’assemblage du cofacteur pour faciliter le transfert des produits intermédiaires de biosynthèse de FeMo-co à la nitrogénase. Malgré cette apparente complexité, trois protéines, NifB, NifEN et NifH, participent à cette chimie. Ce constat a conduit à une simplification substantielle de la voie de biosynthèse de la nitrogénase, et à son intégration dans les plantes. Cet exposé a montré comment les progrès récents dans notre compréhension de la biosynthèse de la nitrogénase offrent de nouvelles perspectives sur cet objectif agronomique ambitieux.

Références

Rubio L.M. et Ludden P.W., « Biosynthesis of the iron-molybdenum cofactor of nitrogenase », Annu. Rev. Microbiol., 62, 93-111(2008).

Curatti L et al., « In vitro synthesis of the iron-molybdenum cofactor of nitrogenase from iron, sulfur, molybdenum, and homocitrate using purified proteins », Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 104, 17626-17631(2007).

Beatty P.H. and Good A.G., « Future prospects for cereals that fix nitrogen », Science, 333, 416-417 (2011).