Résumé
Qu'il s'agisse de biocatalyseurs comme les enzymes, de cibles thérapeutiques ou de médicaments tels que les protéines membranaires et les anticorps, diverses classes de protéines sont manipulées hors de leur contexte naturel. Leur stabilisation est souvent un défi. Nous illustrerons comment l'association avec des macromolécules synthétiques permet de récupérer, ou conserver, solubilité et activité. Les termes de protéine « en armure » ou « chaperonnes artificielles » font souvent référence à ces objectifs de protection et renaturation. Assemblages coulombiens et/ou amphiphiles complexes, transitions de phases modulables via un stimulus constituent la base physico-chimique de ces approches dont nous détaillerons quelques réalisations les plus récentes.
Christophe Tribet
Chimiste, formé à la physico-chimie des tensio-actifs, des polymères, et en matière molle, C. Tribet conduit une recherche expérimentale centrée sur l’étude et le contrôle de complexes entre macromolécules artificielles et protéines. Ces « outils » macromoléculaires trouvent des applications en pharmacie et en biologie, notamment pour la stabilisation d’anticorps thérapeutiques, l’étude de protéines membranaires intégrales, ou comme revêtements de substrats pour la culture de cellules vivantes. Docteur de Sorbonne université (université Paris VI en 1993), puis chargé de recherche CNRS à l’ESPCI (laboratoire Science et Ingénierie de la Matière Molle), C. Tribet est actuellement directeur de recherche CNRS, à l’École normale supérieure, au sein du département de chimie.
