Une autre approche, appelée « biomimétique », pour inventer de nouveaux catalyseurs, consiste à copier les sites actifs d’enzymes d’intérêt. La démarche est la suivante. Lorsqu’on cherche des catalyseurs pour une réaction donnée, il peut être judicieux de regarder comment la nature procède. L’étude détaillée (mécanisme chimique, structure) d’une métallo-enzyme, si elle existe, catalysant la réaction ciblée, permet de caractériser à l’échelle atomique le site actif de cette enzyme, c’est-à-dire le site où les substrats sont activés et transformés. Ces informations peuvent être exploitées à travers la synthèse d’un complexe métallique qui reproduit fidèlement ce site actif. Cela fait maintenant longtemps que les chimistes ont démontré leur capacité à reproduire par synthèse des morceaux d’enzymes. Il faut noter que cette démarche sous-entend qu’il suffit de copier le site actif en faisant abstraction de tout le reste de la chaîne polypeptidique. De nombreux résultats ont montré que cette hypothèse était justifiée même si évidemment l’environnement protéique fournit à l’enzyme des propriétés qu’on ne retrouvera pas dans le catalyseur biomimétique. Ces nouveaux objets moléculaires peuvent non seulement fournir des catalyseurs originaux mais également constituer des outils uniques pour étudier en retour certaines des propriétés des enzymes copiées (mécanismes, intermédiaires réactionnels, etc.).
Cette approche de chimie biomimétique est à nouveau illustrée dans le cours dans le cadre de la recherche de catalyseurs pour la décomposition de l’eau en oxygène et hydrogène. plusieurs complexes polynucléaires de manganèse, reproduisant remarquablement le site d’oxydation de l’eau dans le photosystème II, et des complexes binucléaires de fer ou bien de nickel et de fer très intéressants, reproduisant le site actif des hydrogénases, ont été préparés et étudiés au cours des dernières années. Leur synthèse, leur structure et leur activité sont discutées.
