La chimie des protéines fascine les chimistes de synthèse, en particulier par les vitesses ou les sélectivités extraordinaires des réactions enzymatiques. C’est notamment le cas de l’activation de l’oxygène moléculaire, catalysée par des métallo-enzymes, mono-oxygénases ou di-oxygénases. Ce processus est primordial dans le monde du vivant puisqu’il permet d’utiliser l’oxygène de l’air dans des réactions d’oxydation désirées et contrôlées. Il existe aujourd’hui une approche bio-inspirée de cette catalyse chimique qui consiste à mimer en partie la structure d’un site actif d’enzymes pour reproduire son activité, qui reste cependant modeste en raison d’une faible sélectivité [1].
Pour se rapprocher de l’enzyme, il faut d’abord être capable d’en comprendre le mécanisme intime. C’est le sujet de ce séminaire où est présenté un nouveau concept pour l’étude du mécanisme de catalyseurs métalliques chimiques, alliant cristallographie des protéines et catalyse bio-inorganique. Ainsi, il devient possible de définir de visu les différentes étapes d’une réaction d’hydroxylation aromatique par un complexe de fer, en mettant en évidence le rôle du métal [2]. De cette approche découle la mise au point de nouvelles oxygénases artificielles capables de réactions énantiosélectives. Ces systèmes hybrides illustrent une nouvelle approche de la catalyse dans le cadre de la chimie verte.
