À pH et potentiel physiologiques, un modèle synthétique du site actif de l’enzyme cytochrome c oxydase (CcO) catalyse la réduction de l’oxygène à 4 électrons. Ce modèle est attaché de façon covalente à une monocouche auto-assemblée (SAM) sur une électrode d’or. Le modèle possède tous les composants essentiels du site actif de CcO : un hème à fer (« heme a3 ») avec ligand imidazole proximal et un ensemble de trois imidazoles distaux fixés au cuivre (« Cu-b »). Un phénol mimant la « tyrosine 244 » est attaché à l’un des imidazoles distaux. Les trois composants rédox-actifs sont nécessaires pour minimiser la production d’espèces partiellement réduites de l’oxygène pendant la réduction de l’oxygène. Ce modèle fonctionnel démontre comment CcO lui-même peut tolérer l’hormone NO, connue pour diffuser à travers la mitochondrie. Il est proposé que Cu-b délivre du superoxyde à NO fixé au Fe de l’heme a3 pour former du péroxynitrite et du nitrate, qui diffusent ensuite.
11:00 à 12:00
Séminaire
A Functional Model for the Active Site of Cytochrome Oxidase Catalytically Reduces Oxygen to Water under Physiological Conditions
James P. Collman
