Le platine est largement utilisé comme catalyseur pour la réduction de l’eau en hydrogène et pour la réaction inverse, l’oxydation de l’hydrogène en eau, car les processus multiélectroniques correspondants se produisent à sa surface sans surtension électrochimique. Cette propriété remarquable est partagée par une familled’enzymes, les hydrogénases, qui permettent à certains microorganismes (bactéries, organismes photosynthétiques) vivants d’utiliser le pouvoir réducteur de l’hydrogène pour leur métabolisme bioénergétique ou de se débarrasser des excès d’électrons. Les hydrogénases sont des métalloprotéines qui catalysent l’interconversion eau-hydrogène non seulement sans surtension mais avec des efficacités catalytiques impressionnantes. Ceci explique l’intérêt croissant pour ces systèmes enzymatiques comme catalyseurs potentiels dans des dispositifs de piles, d’électrolyseurs et de photolyseurs, malgré leur sensibilité importante à l’air. Il existe deux classes d’hydrogénases : celles qui possèdent un site actif comportant un atome de Ni et un atome de Fe et celles qui possèdent un site actif avec deux atomes de Fe. Ces sites actifs ont la caractéristique unique de comporter des ligands de type cyanure et monoxyde de carbone.
Dans ce cours sont données des informations concernant : (i) le rôle physiologique des hydrogénases ; (ii) la structure tridimensionnelle des protéines, révélant des canaux de transfert de gaz, des chaînes de transfert d’électrons et des chaînes de transfert de protons ; (iii) les mécanismes enzymatiques (complexes métal-hydrogène, métal-hydrure) ; (iv) les premières biopiles à hydrogénases.
